فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

 فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word دارای ۳۳ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

لطفا نگران مطالب داخل فایل نباشید، مطالب داخل صفحات بسیار عالی و قابل درک برای شما می باشد، ما عالی بودن این فایل رو تضمین می کنیم.

فایل ورد فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word :

بخشی از فهرست مطالب فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word

۱- مقدمه    
۱-۱- آنزیمها    
۱-۲- منابع بیوکاتالیزوری    
۱-۲-۱- کاربردهای صنعتی بیوکاتالیزورها    
۱-۳- نشاسته    
۱-۴- آمیلازها    
۱-۴-۱- منابع آلفا آمیلازها    
۱-۴-۲- طبقه بندی آمیلازها    
آنزیمهای هیدرولیز کننده نشاسته به چهار گروه عمومی تقسیم میشوند:    
الف) اندو آمیلازها    
ب) اگزو آمیلازها    
ج) آنزیمهای شاخه شکن    
د) تراسفرازها    
۱-۴-۲-۱- اندو آمیلازها    
۱-۴-۲-۲- طبقه بندی آمیلازها   
۱-۴-۳- ساختار آمیلازها    
۱-۴-۴- مکانیسم عمل آلفا-آمیلاز    
۱-۴-۵- کاربردهای آلفا-آمیلازها    
۲- مروری بر پژوهشهای پیشین    
(منابع)    

بخشی از منابع و مراجع فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word

Mojsov, K. (2012). ‘Microbial Alpha-Amylases and their Industrial Applications: A Review’. International Journal of Management, IT and Engineering, 2(10), 583-

.Sharma, A., & Satyanarayana, T. (2013). ‘Structural and biochemical features of acidic -amylase of Bacillus acidicola’. International Journal of Biological Macromolecules, ۶۱, ۴۱۶-۴۲۳

Sharma, A., and Satyanarayana, T. (2013). ‘Microbial acid-stable -amylases: Characteristics, genetic engineering and applications’. Process Biochemistry

Sivaramakrishnan, S., Gangadharan, D., Nampoothiri, K. M., Soccol, C. R., & Pandey, A. (2006). ‘a-Amylases from microbial sources–an overview on recent developments’. Food Technol Biotechnol, ۴۴(۲), ۱۷۳-۱۸۴

Souza, P. M. D. (2010). ‘Application of microbial -amylase in industry-A review’. Brazilian Journal of Microbiology, ۴۱(۴), ۸۵۰-۸۶۱

Van Der Maarel, M. J., Van Der Veen, B., Uitdehaag, J., Leemhuis, H., & Dijkhuizen, L. (2002). ‘Properties and applications of starch-converting enzymes of the -amylase family’. Journal of Biotechnology, ۹۴(۲), ۱۳۷-۱۵۵

Fincan, S. A., & Enez, B. (2014). ‘Production, purification, and characterization of thermostable -amylase from thermophilic Geobacillus stearothermophilus”.Starch-Strke, ۶۶(۱-۲), ۱۸۲-۱۸۹

Freeman, G. G., & Hopkins, R. H. (1936). ‘The mechanism of degradation of starch by amylases: Mutarotation of fission products’. Biochemical Journal,30(3),

Hernndez, M.S.; Rodrguez, M.R.; Guerra, N.P.; Rosés, R.P. (2006).’Amylase  production by Aspergillus niger in submerged cultivation on two wastes from food industries’. Journal of Food Process Engineering, 73, 93–۱۰۰

Hmidet, N., El-Hadj Ali, N., Haddar, A., Kanoun, S., Alya, S. K., & Nasri, M. (2009). ‘Alkaline proteases and thermostable -amylase co-produced by Bacillus licheniformis NH1: Characterization and potential application as detergent additive’. Biochemical Engineering Journal, ۴۷(۱), ۷۱-۷۹

Annamalai, N., Thavasi, R., Vijayalakshmi, S., & Balasubramanian, T. (2011). ‘Extraction, purification and characterization of thermostable, alkaline tolerant -amylase from Bacillus cereus’. Indian Journal of Microbiology, ۵۱(۴), ۴۲۴-۴۲۹

Arikan, B. (2008). ‘Highly thermostable, thermophilic, alkaline, SDS and chelator resistant amylase from a thermophilic Bacillus sp. isolate A3-15’.Bioresource Technology, ۹۹(۸), ۳۰۷۱-۳۰۷۶

– مقدمه

۱-۱- آنزیم­ها

آنزیم­ها، پروتئین­های کروی و مسئول بسیاری از واکنش­های ضروری بیوشیمیایی در میکروارگانیسم­ها، گیاهان و جانوران هستند. آنزیم­ها نقش­های مختلفی ایفا می­کنند و بدون اینکه خودشان تغییر یابند، توانایی منحصر به فردی در تسـهیل و تسـریع واکنش شیمیایی دارند (Mojsov et al., 2012)

در سیستم طبقه بندی بین المللی آنزیم­ها[۱] براساس عملکرد به شش دسته تقسیم می­شوند

EC1: اکسیدوردوکتاز­ها؛ کاتالیز واکنش­های اکسیداسیون- احیا

EC2: ترانسفراز­ها؛ کاتالیز انتقال گروه­های عاملی

EC3: هیدرولاز­ها؛ کاتالیز آب­کافت پیوند­ها

EC4: لیاز­ها؛ افزودن گروه­ها به پیوند دوگانه یا ایجاد پیوند­های دوگانه با برداشت گروه

EC5: ایزومراز­ها؛ کاتالیز ایزومریزاسیون درون یک ملکول

EC6: لیگاز­ها؛ کاتالیز اتصال کووالان دو ملکول همراه با تجزیهATP

بخشی از منابع و مراجع فایل ورد کامل تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن ۳۳ صفحه در word

آنزیم­ها از منابع میکروبی، حیوانی و گیاهی بدست می­آیند. منابع میکروبی شامل باکتری­ها، قارچ­ها و مخمر­ها هستند که ۸۰ درصد کل آنزیم­ها از این منابع تأمین می­شود. منابع گیاهی و جانوری نه تنها محدود هستند بلکه فرایند خالص­سازی آن­ها نیز دشوارتر می­باشد. همچنین به دلیل داشتن خاصیت ایمنوژنیسیتی[۲] در کاربرد­های بالینی کمتر مورد استفاده قرار می­گیرند. در حالی که آنزیم­های میکروبی فاقد این محدودیت می­باشند و در فرایند تخمیر به مقدار زیاد تولید می­شوند. آنزیم­های میکروبی اغلب خارج سلولی هستند و جداسازی آن­ها بسیار راحت­تر است و در مقایسه با آنزیم­های گیاهی و جانوری پایدارتر می­باشد. میکروارگانیسم­ها برای تولید آنزیم از مواد ارزان قیمت و در دسترس استفاده می­کنند. منابع مورد استفاده در فرایند تخمیر برای تولید آنزیم باید ارزان قیمت باشد تا آنزیم تولیدی برای کاربرد­های صنعتی مربوطه مقرون به صرفه باشد. همچنین دستکاری ژنتیکی میکروارگانیسم­ها آسان­تر بوده و سرعت تولید در این بیوکاتالیزور­ها بسیار بالاست

۱-۲-۱- کاربردهای صنعتی بیوکاتالیزورها

قرن­هاست که مواد غذایی مانند نان، پنیر، ماست و سرکه از طریق فرایند­های بیولوژیک تولید می­شود. به دلیل عدم امکان استفاده از اسید­ها و باز­های قوی، حلال­ها یا کاتالیزور­های شیمیایی سمّی در این صنعت، کاربرد آنزیم­های میکروبی بسیار گسترش یافته است

۱-۳- نشاسته

پس از سلولز، نشاسته دومین پلی­ساکارید اصلی موجود در طبیعت است که در گیاهان به عنوان یک محصول فتوسنتزی در پلاستید­ها[۱]ی برگ گیاهان ساخته و به عنوان منبع انرژی در زمان تاریکی مصرف می­شود. همچنین در آمیلوپلاست­ها[۲]ی غده، دانه و ریشه به عنوان یک ترکیب برای ذخیره سازی طولانی مدت سنتز می­شود. آمیلوپلاست در بعضی موارد به اندازه ۷۰% ماده تر[۳] گیاه از نشاسته تشکیل شده است و مقدار زیاد نشاسته می­تواند به صورت گرانول­های محلول در آب تجمع یابد. اندازه، شکل و درجه کریستاله شدن گرانول­ها اغلب به گونه­های گیاهی که در آن تشکیل شده است، بستگی دارد (شکل ۱-۲) (Aiyer et al.,2005; Sharma et al., 2013(1); Van  (Der Maarel et al.,

نشاسته پلی­ساکاریدی ناهمگن[۱] است و از دو جزء آمیلوز[۲] و آمیلوپکتین[۳] با وزن ملکولی بالا تشکیل شده است؛ بطوری که به ترتیب ۲۵-۲۸% و ۷۲-۷۵% از گرانول­های نشاسته را تشکیل می­دهند. آمیلوز، پلی­ساکارید نامحلول در آب با زنجیره خطی D-گلوکز با اتصال ((۱à۴ است؛ ولی آمیلوپکتین، پلی­ساکارید منشعب و محلول در آب است که از زنجیره اصلی با اتصال ((۱à۴ و زنجیره جانبی با اتصال ((۱à۶ به زنجیره اصلی تشکیل شده است(Sharma et al., 2013(1))

۱-۴- آمیلازها

آمیلاز­ها آنزیم­هایی هستند که مولکول نشاسته را هیدولیز و به محصولات متنوع از جمله دکسترین و به تدریج به الیگومر­های کوچکتر دارای واحد­های گلوکز تبدیل می­کنند. این آنزیم دارای اهمیت زیادی با برنامه­های بیوتکنولوژی گسترده­ای در صنایع نان ، مواد غذایی، نساجی و کاغذ می­باشد. آمیلاز حدود ۲۵ درصد از بازار آنزیم را دارا می­باشد. آلفا-آمیلاز­هایی با پایداری دمایی بالا کاربرد­های تجاری زیادی در صنایع پردازش نشاسته، تولید شربت و نوشیدنی، حذف آهار پارچه در نساجی و تولید شوینده دارند. پایداری دمایی خصوصیت مطلوب اغلب آنزیم­های صنعتی است. آلفا آمیلاز­های استخراج شده از باکتری­هایی مانند سویه­های باسیلوس لیکنیفورمیس[۱]، باسیلوس سویه ANT-6[2] و باسیلوس سویه ASMIA-2[3] دارای پایداری دمایی مناسبی می­باشند (Asgher et al., 2007; Arikan et al., 2008)

[۱] Bacillus licheniformis

[۲] Bacillus sp. ANT-

[۳] Bacillus sp. ASMIA-

[۱]Heterogeneous

[۲]Amylose

[۳]Amylopectin

[۱]Plastids

[۲]Amyloplasts

[۳]Undried

[۱] Enzyme commission

[۲] Immunogenicity