فایل ورد کامل مقاله فرایند تخلیص پروتئین در مقیاس صنعتی ۳۴۹۶۸ صفحه در word

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

 فایل ورد کامل مقاله فرایند تخلیص پروتئین در مقیاس صنعتی ۳۴۹۶۸ صفحه در word دارای ۳۴۹۶۸ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد فایل ورد کامل مقاله فرایند تخلیص پروتئین در مقیاس صنعتی ۳۴۹۶۸ صفحه در word  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل مقاله فرایند تخلیص پروتئین در مقیاس صنعتی ۳۴۹۶۸ صفحه در word،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن فایل ورد کامل مقاله فرایند تخلیص پروتئین در مقیاس صنعتی ۳۴۹۶۸ صفحه در word :

دانلود فایل ورد کامل مقاله فرایند تخلیص پروتئین در مقیاس صنعتی ۳۴۹۶۸ صفحه در word

نوع فایل: word

فرمت فایل: doc

قابل ویرایش

تعداد صفحات : ۱۱۱ صفحه

قسمتی از متن :

در طی دهه های شصت و هفتاد قرن بیستم میلادی، پیشرفت در دانش بیولوژی امکان استفاده از سلولها و مولکولهای آنها و نیز استفاده از کل یک ارگانیزم برای تولید محصولات مختلف را میسر نمود. بدین ترتیب بیوتکنولوژی نوین پدیدار شد. بیوتکنولوژی با استفاده از فرایندهای سلولی و مولکولی برای تولید محصولات یا حل معضلات متفاوت, قادر به بهبود کیفیت در مراقبتهای بهداشتی جامعه، افزایش محصولات کشاورزی و ایجاد محیط زیستی سالم و پاکیزه است.
بیوتکنولوژی با استفاده از مجموعه فناوری هایی که بر پایه شاخه های مختلف علوم نظیر بیولوژی, بیوشیمی و مهندسی شیمی استوار است, از خصوصیات سلولها و مولکولهای بیولوژیک بهره می گیرد. بدون شک پروتئین ها, به عنوان محصول نهایی ژن ها, از مهمترین مولکول های بیولوژیک و از عناصر اصلی حیات در تمامی جاندارن محسوب می شوند. بیوتکنولوژی از منابع متفاوتی برای تولید پروتئین ها بهره می گیرد. این منابع گاهی به صورت نوترکیب (Recombinant) با استفاده از میکروارگانیسم هایی نظیر اشریشیا کلی (Escherichia coli) و مخمرها (Yeast) بوده وگاهی نیز به صورت طبیعی با استفاده از سلولهای پستانداران, گیاهان, حشرات یا مایعات فیزیولوژیک نظیر پلاسمای خون هستند.
به طور کلی عملیات تولید پروتئین توسط بیوتکنولوژی به دو بخش “فرآیند عملیات بالادستی Upstream) ) ” و “فرآیند عملیات پایین دستی (Downstream) ” تقسیم می گردد. “فرآیند عملیات بالادستی ” عملیاتی نظیر کشت سلولی و تخمیر است که برای تولید پروتئین به صورت محصول اولیه و خام در داخل منبع مورد نظرانجام می پذیرد. “فرآیند عملیات پایین دستی ” عملیاتی است که با استفاده از تکنیکهای مختلف جداسازی انجام می گیرد و هدف نهایی آن پالایش محصول پروتئینی مورد نظر از مواد دیگر موجود در محیط بیولوژیک, که عموما” تحت عنوان ناخالصی ها (Impurities) قرار می گیرند, است. این دو بخش دارای تفاوت های اساسی با یکدیگر هستند اما چگونگی “فرآیند عملیات بالادستی ” در نحوه انجام و موفقیت “فرآیند عملیات پایین دستی ” تأثیر غیر قابل انکار و به سزایی دارد. در نظر گرفتن خصوصیات ماده اولیه حاصل از “فرآیند عملیات بالادستی” و ویژگی محصول نهایی مورد نظر برای طراحی “فرآیند عملیات پایین دستی ” بسیار حائز اهمیت است.

۱-۲ ویژگی های یک”فرآیند عملیات پایین دستی”بهینه:
قبل از شروع ” فرآیند عملیات پایین دستی” برای جداسازی یک محصول خاص لازم است تمامی تلاشها درجهت ایجاد یک فرآیند عملیاتی بهینه انجام پذیرد. سه ویژگی مهم یک ” فرآیند عملیات پایین دستی” بهینه عبارتند از : ورود به بازار در اولین زمان ممکن, کیفیت بالا, و نهایتاً هزینه پائین. طراحی تمامی فرایندهای تخلیص باید براساس این سه ویژگی صورت پذیرد تا قادر به ارائه پایدار و ثابت محصول مورد نظر درمیدان رقابت با سایر فرایندهای طراحی شده باشد.
۱-۲-۱ ورود به بازار در اولین زمان ممکن:
طراحی ” فرآیند عملیات پایین دستی” باید به نحوی انجام شود که اولاً حداقل زمان ممکن برای انجام این عملیات و تولید فراورده مورد نظر صرف شده و ثانیاً فرایند به صورتی کامل و دارای کمترین امکان تغییر بعدی موفق به اخذ گواهی نامه گردد . درصورتیکه ” فرآیند عملیات پایین دستی” به صورت ناقص یا با تغییرات مداوم مواجه گردد، بدون شک اخذ گواهی نامه برای آن مشکل بوده و درصورت اخذ، ایجاد تغییرات بعدی نیاز به تأیید مجدد دارد که می تواند سبب صرف هزینه های گزاف گردد. درعین حال استفاده از حق انحصاری تولید (Patent) یا بدست آوردن بازار مصرف بیشتر درمیدان رقابت با سایر تولید کننده ها از جمله مواردی است که می تواند نتیجه طراحی فرآیندی با حداقل زمان ممکن و پایدار باشد.
۱-۲-۲ کیفیت بالا:
همیشه ورود به بازار در اولین زمان ممکن و دستیابی به حق انحصاری تولید به عنوان مهمترین پارامتر تعیین کننده برای بهترین طراحی ” فرآیند عملیات پایین دستی” به شمار نمی رود. به خصوص مواقعی که محصول مورد نظر منحصر به فرد نبوده و امکان تولید آن به صورتهای مختلف وجود داشته باشد, برخورداری محصول از کیفیتی بالا، عامل مهم و بسیار مؤثر در عرصه رقابت با سایر تولیدکننده های همان محصول به شمار می رود.
به هر حال شناخت یک محصول با کیفیت بالا بحث بسیار مفصلی است که در اینجا به مهمترین وجوه آن خواهیم پرداخت. بدیهی است شناخت دقیق تر مسئله کیفیت می تواند در بحث های اختصاصی کنترل کیفی محصولات بیوتکنولوژیک حاصل گردد.
در طراحی فرایند ” فرآیند عملیات پایین دستی” تولید و پالایش برای حصول به کیفیت بالا در محصول نهایی باید نحوه دستیابی به ویژگی های ذیل در طراحی ” فرآیند عملیات پایین دستی” در نظر گرفته شود.
درجه خلوص بالا:
با توجه به اینکه هدف اصلی در فرآیند پالایش ، جداساختن محصول پروتئینی مورد نظر از ناخالصی ها است، بدیهی است که دستیابی به درجه خلوص بالا از اهمیت زیادی برخوردار است. اما مفهوم خلوص از دو دیدگاه مطرح می گردد: خلوص عملکردی (functional purity) و خلوص شیمیایی (chemical purity). بالا بودن خلوص محصول از نقطه نظر عملکردی به بالابودن قدرت اثر (potency)، بالا بودن نیمه عمر (Half life)، بالا بودن پایداری (stability) و حداقل وجود اثرات جانبی محصول تعبیر می شود. درحالیکه درخلوص شیمیایی میزان همگونی (Homogeneity )، میزان ناخالصی ها و آلاینده ها، مقدار افزودنی های مجاز و میزان یکسان بودن (identity) مورد توجه است.
درجه خلوص مورد نیاز برای محصول نهایی کاملاً با کاربرد و میزان استفاده آنها مرتبط است. بطور مثال درجه خلوص مورد نیاز برای محصولاتی که مصارف تشخیصی و in vitro دارند پائین تر از محصولاتی است که برای درمان استفاده شده وبه صورت in vivo مصرف می شوند . همچنین درمحصولاتی که در انسان مصرف می شوند درجه خلوص با افزایش مقدار مصرف در طول عمر افزایش می یابند؛ به طوریکه درجه خلوص مورد نیاز برای واکسنها در مقایسه با دارویی تزریقی نظیر انسولین کمتر است. در نمودار ۱-۱ میزان خلوص مورد نیاز برخی ازانواع محصولات بیوتکنولوژی و در مقایسه با میزان مصرف آنها در طول عمر مقایسه شده است.

PO: Erythropoetin
hGH: Human Growth Hormone
SOD:Super Oxidase Dismutase
نمودار ۱-۱- مقایسه درصد خلوص مورد نیاز محصولات مختلف بیوتکنولوژی. با توجه به مورد مصرف و مقدار مصرف محصولات بیوتکنولوژی درجه خلوص مورد نظر تغییرمی کند

منابع :

۱. Aalund, O.; Blackeslec,D.; Butler, J. E. ; Duncan , J . R.; Freeman , M. J.; Jenness , R.; Kehoe , J. M.; Mach, J. P.; Papaez, J.; Vaerman , J.P. and Winter, A.J. (1971). Proposed nomenclature for the immunoglobulins of the domesticated dovidae, cattle, sheep and goats . Can.J.Comp. Med. 35:346- 348

۲. Melton, J. A., Parker, M. W., Rossjohn, J. T., Tweten, R. K., 2004, The identification and structure of the membrane-spanning domain of the Clostridium septicum alpha toxin, J. Biol. Chem., 279, 14315-14322.

۳. Melton, J. A., Bentsen, L. M., Tweten, R. K., 2006, Identification of Functional Domains Clostridium septicum alpha toxin, Biochemistry, 45, 14347-14354.

۴. Mackenzie, C. R., Hirama, T., Buckley, J. T., 1999, Analysis of receptor binding by the channel-forming toxin aerolysin using surface plasmon resonance, J. Biol. Chem., 274, 22604-22609.

۵. Gordon, V. M., Nelson, K. L., Buckley, J. T., Stevens, V. L., Tweten, R. K., Elwood, P. C., Leppla, S. H., 1999, Clostridium septicum alpha toxin use glycosylphosphatidylinositol-anchored protein receptors, J. Biol. Chem., 274, 27274-27280.

۶. Sellman, B. R., Kagan, B. L., Tweten, R. K., 1997, Generation of a membrane-bound, oligomerized pre-pore complex is necessary for pore formation by Clostridium septicum alpha toxin, Molecular Microbiology, 23, 551-558.

۷. Abrami, L., Velluz, M. C., Hong, Y., Ohishi, K., Mehlert, A., Ferguson, M., Kinoshita, T., and Gisou van der Goot, F., 2002, The glycan core of GPI-anchored proteins modulates aerolysin binding but is not sufficient: The polypeptide moiety is required for the toxin-receptor interaction, FEBS Lett., 512, 249-254.

۸. Tweten, K. R., 2001, Clostridium perfringens beta toxin and Clostridium septicum alpha toxin: their mechanism and possible role in pathogenesis, veterinary microbiology, 82, 1-9.

۹. Huang , K. S; Wallner, P. B; Matlaliano, R.J. and Tizard, R.(1986). Cell
۴۶:۱۹- ۱۹۹(cited from ref. No.47).
۱۰. Hudson, L . and Hay , F. C.(1989). Practical Immunology , 3rd ed. Blackwell Scientific Publication, Oxford, London. PP: 2,281-289.
۱۱. Freund,J.(1947) . Annu . rev . Microbiol. 1:291.
۱۲. Gordon, V. M., Benz, R., Fujii, K., Leppla, S. T., Tweten, R. K., 1997, Clostridium septicum alpha-toxin is proteoliticaly activated by furin, Infection and Immunity, 65, 4130-4134.

۱۳. Warner, T.F. and Azen, e.A.(1984). Proline – rich proteins are present in serous cells of submucosal glands in the respiratory tract. Am.Rev.Respir. Dis.130:115 – ۱۱۸.
۱۴. Ballard, J., Bryant, A., Stevens, D., Tewten, R. K., 1991, Purification and Characterization of the Lethal Toxin (Alpha-Toxin) of Clostridium septicum, Infection and Immunity, 60, 784-790.

۱۵. Stites , P.D. and Terr, A. I . (1991) . Basic and Clinical Immunology , 7th ed, Prentice- Hall international Inc. UK. Pp 36, 40, 45- 60.
۱۶. Dipe, d. B., Nelson, K. L., Raja, S. M., Pleshsak, E. N., Buckley, J. T., 1998, Glycosylphosphatidylinositol anchors of membrane glycoprotein are binding determinants for the channel-forming toxin aerolysin, J. Biol. Chem., 273, 2355-2360.

۱۷. Roitt, I.M.(1994) . Essential Immunology, 8th ed, Blackwell Scientific Publications, London. PP24-30,72-73.
۱۸. Bellanti, J. (1978). Immunology II. W. B. Saunders Company , Philadelphia, 813 PP.
۱۹. Towbin. H, Stachelin, T, and, Gordon, J : Electrophoretic trasfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose shets : Procedure and some application, Proc.Natl. Acad. Sci, 76:4350 – ۵۴, ۱۹۷۹.
۲۰. Sela, M. (1986). Antigens. In Handbook of Experimental Immunology (edited by Weir, D. M) 4th ed. Vol I (Immunochemistry) , Blackwell , Oxford.
۲۱. Gordon, V. M., K. R. Klimpel, N. Arora, M. A. Henderson, and S. H. Leppla.1995. Proteolytic activation of bacterial toxins by eukaryotic cells is per-formed by furin and by additional cellular proteases. Infect. Immun. 63:82–۸۷.

۲۲. Catty, D.(1988). Antibodies , Volume I , A Practical Approach . TRL Preess, Eynsham,Oxford, England. PP:1952.
۲۳. Valker,J.M: The protein protocols handbook. Human press INC, 1996.
۲۴.Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 1970;227: 680-685.
۲۵. Hwa, K. Y., 2001, Glycosyl phosphatidylinositol-linked glycol-conjugates: Structure, biosynthesis and function, Adv. Exp. Med. Biol., 491, 207-214.
۲۶. Hyde, R.M (1992). Immunology , 2nd ed, Williams and Wilkins Harwal Publishing Co. Malvern PP. 13and 27 .
۲۷. Tizzard ,I. ( 1991) . Veterinary Immunology, An Introduction. W.B. Saunders, Philadelphia.
۲۸. Nelson,K.L., Raja,S.M. and Buckley,J.T. (1997) The glycosylphos- phatidylinositol-anchored surface glycoprotein Thy-1 is a receptorfor the channel-forming toxin aerolysin. J. Biol. Chem., 272,12170,12174.
۲۹. Diep,D.B., Nelson,K.L., Lawrence,T.S., Sellman,B.R., Tweten,R.K. and Buckley,J.T. (1999) Expression and properties of an aerolysin Clostridium septicum a toxin hybrid protein. Mol. Microbiol., 31,785,794.

۳۰. Mayer, R.J.and Walker, J.H.(1990).Immunochemical Methods in cell and Molecular Biology . 2nd printing, Academic Press, Harcourt Brace Jovanovich Publishers, London. PP: 7,217-218.
۳۱. Scopes, R. K., 1994, Protein Purification Principles and Practice, Springer, Third Edition.

۳۲. Sela, M.(1986) . Antigens. In Handbook of Experimental Immunology (edited by Weir, D. M) 4th ed. Vol I (Immunochemistry) , Blackwell , Oxford.
۳۳. Deutscher, M. P., 1990, Methods in Enzymology (Guide to Protein Purification), Academic Press, Vol 182.

۳۴. Cutler, P., 2002, Protein Purification Protocols, Humana Press Inc., Second Edition.

۳۵.Baserga, R. and Heffler, S. (1967) . Stimulation of DNA Synthesis by Isoproterenol and its
۳۶. Roe, S., 2001, Protein Purification Techniques, Practical Approach, Second Edition.

۳۷. van Oss, C.J.(1982). Isolation and characterization of immunoglobulins . Sep. Purification . 11:131-176.
۳۸. Bourne , F . J.(1971). Porcine immunoglobulins . Vet. Annu. 20:74 – ۸۵.
۳۹. Macdonough, r.J. and Inman , F.P. (1970). Methods for the preparation of normal rabbit serum IgM. Anal. Biochem. 36:495-504.

۴۰. Harlow , Ed and Lane, D.(1988). Antibodies, A Laboratory Manual . Cold Spring Harbor Laboratory. PP:288-3178.
۴۱.
۴۲. Jonston, A, Thorpe , R: Immunochemistry in practice , Blackwell scientific publication , 2ed , 1990.
۴۳. Stec J, Bicka L, Kuzmak J. Isolation and purification of polyclonal IgG antibodies from bovine serum by high performance liquid chromatography. Bull vet Inst Pulawy 2004; 48:321-327.
۴۴. Walker, J. M., 2005, The Protein Protocols Handbook, Humana Press Inc., Vol. 2.

۴۵. Hemmaty, M., Morshedi, A., Yousofbeigi, A., Fathi Najafi, M., 2006, Isolation and identification of Clostridium septicum from sheep-dung, Razi Vaccine & Serum Research Institute, 61, 167-172.
۴۶. Tizard I. Veterinary Immunology: An Introduction. Serology. WB Saunders company . USA 3rd ed. 1987:129 – ۱۴۱.
۴۷.
۴۸. Robinson, B.H.B, and Wright , P.H: Guinea pig anti insulin serum . J. Physiol, (London), 155: 302 – ۱۰, ۱۹۶۱.

۴۹- دکتر قراگزلو محمد. ایمونولوژی و ایمونوپاتولوژی حیوانات اهلی. موسسه نشر جهاد وابسته به جهاد دانشگاهی. تابستان ۱۳۷۷ : ۲۲۳ و ۲۱۸ – ۲۱۶.

۵۰- وجگانی، محمد(۱۳۷۱). ایمونولوژی، انتشارات جهاد دانشگاهی تهران.
۵۱- فرید حسینی ، رضا(۱۳۶۹) . آلرژی و ایمونولوژی بالینی، انتشارات آستان قدس رضوی.