فایل ورد کامل ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده Pseudonocardia thermophila JCM 3095

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

این مقاله، ترجمه شده یک مقاله مرجع و معتبر انگلیسی می باشد که به صورت بسیار عالی توسط متخصصین این رشته ترجمه شده است و به صورت فایل ورد (microsoft word) ارائه می گردد

متن داخلی مقاله بسیار عالی، پر محتوا و قابل درک می باشد و شما از استفاده ی آن بسیار لذت خواهید برد. ما عالی بودن این مقاله را تضمین می کنیم

فایل ورد این مقاله بسیار خوب تایپ شده و قابل کپی و ویرایش می باشد و تنظیمات آن نیز به صورت عالی انجام شده است؛ به همراه فایل ورد این مقاله یک فایل پاور پوینت نیز به شما ارئه خواهد شد که دارای یک قالب بسیار زیبا و تنظیمات نمایشی متعدد می باشد

توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده Pseudonocardia thermophila JCM 3095،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

تعداد صفحات این فایل: ۱۴ صفحه

۴ نتیجه گیری ها
برای نخستین بار ، آنزیم مهم نیتریل هیدراتاس با استفاده از مدلسازی کامپیوتری و میدان نیروی CHARMM مورد بررسی قرار گرفته است. روش md هدایت شده ی غیر استاندارد ، با یک نیروی خارجی برای زیرلایه ی کوتاه شده یا محصول اعمال شد ، که برای تولید مسیرهای انتقال ممکن برای یک زیرلایه ی ACN و محصول ACA به کار رفته است.مدل NHase در طول آزاد کردن اجباری پیوند لیگاندها پایدار است.نیروی آزاد کننده ی متوسط با ساختار ۱۲۰Pn است، در حالیکه آن در زمانیکه یک لیگاند را از طریق آب حجمی می کشد ، ۸۰ pN است.نیروهای فعل و انفعال ماکسیمم ( کمتر از ۳۰۰ pN) هر دو برای ACN و ACA به غلبه بر یک مانع فضایی ایجاد شده از طریق باقیمانده ی Phe37 مربوط هستند.تجزیه ی نیروی سخت لیگاندها در یک مسیر تصادفی به نیروهایی در حداقل یک فاکتور ۳-۲ بالاتر نیاز دارد.

عنوان انگلیسی:Mechanical aspects of nitrile hydratase enzymatic activity. Steered molecular dynamics simulations of Pseudonocardia thermophila JCM 3095~~en~~

۴ Conclusions

For the first time the biotechnologically important enzyme nitrile hydratase has been investigated using computer modelling and the CHARMM force field. The non-standard Steered MD method, with an external force applied to the docked substrate/product, has been used to generate plausible transport paths for a substrate ACN and the product ACA. The model NHase is stable during forced unbinding of ligands. The average unbinding force is of the order of 120 pN, while it is 80 pN when pulling a ligand through the bulk water. The maximum interaction forces (less then 300 pN), both for ACN and ACA are related to overcoming a steric barrier created by the bPhe37 residue. The brute-force dissociation of ligands in a random direction requires forces at least a factor of 2–۳ higher.

$$en!!