فایل ورد کامل نقشه برداری دامنه های DNA و اتصال روی در ASR1 (پروتئین رسیدن به استرس ابسیزیک اسید)، یک پروتئین خاص گیاهی تنظیم شده تنش غیرزیستی

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

این مقاله، ترجمه شده یک مقاله مرجع و معتبر انگلیسی می باشد که به صورت بسیار عالی توسط متخصصین این رشته ترجمه شده است و به صورت فایل ورد (microsoft word) ارائه می گردد

متن داخلی مقاله بسیار عالی، پر محتوا و قابل درک می باشد و شما از استفاده ی آن بسیار لذت خواهید برد. ما عالی بودن این مقاله را تضمین می کنیم

فایل ورد این مقاله بسیار خوب تایپ شده و قابل کپی و ویرایش می باشد و تنظیمات آن نیز به صورت عالی انجام شده است؛ به همراه فایل ورد این مقاله یک فایل پاور پوینت نیز به شما ارئه خواهد شد که دارای یک قالب بسیار زیبا و تنظیمات نمایشی متعدد می باشد

توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل نقشه برداری دامنه های DNA و اتصال روی در ASR1 (پروتئین رسیدن به استرس ابسیزیک اسید)، یک پروتئین خاص گیاهی تنظیم شده تنش غیرزیستی،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

تعداد صفحات این فایل: ۲۶ صفحه

۴ بررسی ASR1 دارای فعالیت اتصال DNA وابسته به روی بود [۱۶]. باقی مانده های اسید آمینه و یا حوزه های پروتئینی گنجانده شده در اتصال DNA، و یا روی برای آن موضوع نمی تواند از یک تجزیه و تحلیل توالی یا همولوژی های ساختاری امکان پذیر استنتاج شود. اتصال DNA به باقی مانده های ترمینال -کربوکسی ۶۱-۱۱۵ بر اساس محصولات به دست آمده توسط آبکافت اسید ملایم نگاشت برداری شد (شکل ۱). علاوه بر این، فعالیت اتصال DNA از پایانه-کربوکسی ASR1 وابسته به روی بود که نشان می دهد که این حوزه شامل یک محل (های) اتصال-روی می شود. از سوی دیگر، محل های اتصال-روی با میل زیاد تشخیص داده شده توسط تجزیه و تحلیل های MALDITOF-MS در حوزه ترمینال-آمینو می باشد. با استفاده از یک سری از جهش های کوتاه شدن، باقی مانده های اسید آمینه موجود در اتصال DNA بیشتر نگاشت شد (شکل ۲). به نظر نمی رسد که باقی مانده های ۱۰۵-۱۱۵ در اتصال-DNA وابسته به روی درگیر هستند، همانطور که حذف آنها روی اتصال DNA تاثیر نمی گذارد. حذف باقی مانده های ۹۶-۱۱۵ و ۸۷-۱۱۵ به کاهش عمیق (~ ۷۵) در فعالیت اتصال DNA منجر شد که البته هنوز وابسته به روی است. با کمال تعجب، حذف بیشتر پروتئین ASR1 (ASR177-115 و ASR169-115) به بهبود فعالیت اتصال DNA (حدود نیمی که از ASR1 نوع وحشی) منجر شد. ما پیشنهاد می کنیم که این مشاهده ظاهرا متناقض از AAVGAGGFAF توالی آبگریز در ۷۷-۸۶ باقی مانده های اسید آمینه از ASR196-115 کوتاه شده و پروتئین های ASR187-115 حاصل می شود. این باقیمانده ها ممکن است با یکی دیگر از پچ های آبگریز از پروتئین های کوتاه شده تعامل داشته باشند که احتمالا مانع اتصال DNA می شود. حذف این باقی مانده ها به افزایش میل اتصال DNA برای ASR177-115 محصول بیشتر کوتاه و ASR169-115 منجر می شود.

عنوان انگلیسی:Mapping the DNA- and zinc-binding domains of ASR1 (abscisic acid stress ripening), an abiotic-stress regulated plant specific protein~~en~~

۴ Discussion

ASR1 possesses a zinc-dependent DNA-binding activity [16]. The amino acid residues or protein domains involved in the binding of DNA, or zinc for that matter, could not be deduced from either a sequence analysis or possible structural homologies. DNA-binding was mapped to the carboxy-terminal residues 61–۱۱۵ based on products obtained by mild acid hydrolysis (Fig. 1). Furthermore, the DNA-binding activity of the ASR1 carboxy-terminus was zinc dependent, suggesting that this domain contains a zinc-binding site(s). On the other hand, the high affinity zinc-binding sites detected by MALDITOF-MS analyses are at the amino-terminal domain. Using a series of truncation mutants, the amino acid residues involved in DNA-binding were mapped further (Fig. 2). Residues 105– ۱۱۵ do not appear to be involved in zinc-dependent DNAbinding, as their omission does not affect DNA-binding. Deletion of residues 96–۱۱۵ and 87–۱۱۵ resulted in a profound decrease (~75%) in DNA-binding activity, albeit still being zinc-dependent. Surprisingly, further deletions of the ASR1 protein (ASR177–۱۱۵ and ASR169–۱۱۵) resulted in improved DNA-binding activity (about half that of the wild type ASR1). We propose that this apparently paradoxical observation results from the hydrophobic sequence AAVGAGGFAF at amino acid residues 77–۸۶ of the truncated ASR196–۱۱۵ and ASR187–۱۱۵ proteins. These residues may interact with another hydrophobic patch of the truncated proteins, possibly hindering DNA-binding. Removal of these residues results in an increased DNA-binding affinity for the further truncated products ASR177–۱۱۵ and ASR169–۱۱۵

$$en!!