فایل ورد کامل مکانیسم پایه‌ رونویسی توسط RNA پلیمراز II

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

این مقاله، ترجمه شده یک مقاله مرجع و معتبر انگلیسی می باشد که به صورت بسیار عالی توسط متخصصین این رشته ترجمه شده است و به صورت فایل ورد (microsoft word) ارائه می گردد

متن داخلی مقاله بسیار عالی، پر محتوا و قابل درک می باشد و شما از استفاده ی آن بسیار لذت خواهید برد. ما عالی بودن این مقاله را تضمین می کنیم

فایل ورد این مقاله بسیار خوب تایپ شده و قابل کپی و ویرایش می باشد و تنظیمات آن نیز به صورت عالی انجام شده است؛ به همراه فایل ورد این مقاله یک فایل پاور پوینت نیز به شما ارئه خواهد شد که دارای یک قالب بسیار زیبا و تنظیمات نمایشی متعدد می باشد

توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل مکانیسم پایه‌ رونویسی توسط RNA پلیمراز II،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

تعداد صفحات این فایل: ۰ صفحه

مقدمه
رونویسی از ژنوم سلولی در تمامی مراحل زندگی لزوما توسط آنزیم‌های اورتولوگی به نام RNA پلیمراز چند زیرواحدی وابسته به DNA (RNAPs) انجام می‌شود. هسته‌ی آنزیم یوباکتریایی اولیه که توسط اشریشیا کلی بیان می‌شود؛ شامل دو زیرواحد بزرگ ( و ´) که مراحل شیمیایی (تراکم NTP) و مکانیکی (انتقال) را انجام می‌دهند، سه زیرواحد کوچکتر به نام دایمر ۲ و که در مونتاژ آنزیم و تنظیم رونویسی نقش دارند؛ است (شکل ۱A). اشکال مختلفی از هسته برای برخی از یوباکتری‌ها از جمله فرانسیلا (هترودایمر۲ ۱ را بیان می‌کند) و باسیلوس (افزودن زیرواحد و جایگزین کردن زیرواحد ) توصیف شده است؛ در حالی که در RNA پلیمرازهای هلیکوباکترها، ولباچیا و Wolinella، زیرواحدهای و ´ با یکدیگر ادغام شده‌اند. زیرواحد RNA پلیمراز که در ابتدا به عنوان زیرواحد در Nostoc, Anabaena و سایر سیانوباکترها شناخته شده بود؛ مشخص شد که محصول شکافت در ژن اجدادی است که اورتولوگ ´ را کد می‌کند. همان شکافت در زیرواحد ´ RNA پلیمرازهای کد شده توسط پلاستید در کلروپلاست‌ها وجود دارد و هسته باکتریایی کاهش‌یافته‌ی را بیان می‌کنند (زیرواحد به نظر می‌رسد توسط ژنوم پلاستید تنها در جلبک‌ ردوفیتا کدگذاری شود). به طور قابل‌توجهی، این ساختار هسته در تکوین اولیه‌ی کلروپلاست غالب است (به عنوان مثال، در اتیوپلاست)؛ در حالی که در کلروپلاست‌های بالغ، هسته بیش از ۳۰ زیرواحد اضافی دارد. RNA پلیمرازهای میتوکندریایی عمدتا با باکتریوفاژها مرتبط هستند؛ اما ژنوم‌های میتوکندریایی نسبتا بزرگ برخی از آغازیان (به نام Jakobidae و Malawimonadidae) اورتولوگی از زیرواحدهای باکتریایی ، و ´ را کد می‌کنند.
RNA پلیمرازهای هسته‌ای در یوکاریوت‌ها توسط مجموعه‌‌ای متشکل از حداقل سه کلاس بیان می‌شوند: RNA پلیمراز I که ژن‌های RNA ریبوزومی را رونویسی می‌کند؛ RNA پلیمراز II که سنتز RNA پیامبر و زیرمجموعه‌ای از RNA های غیرکدکننده کوچک را برعهده دارد و RNA پلیمراز III که RNA های انتقالی، ۵S RNA و بسیاری از RNA غیرکدکننده‌ی کوچک را سنتز می‌کنند. RNA پلیمرازهای موجود در هر کلاس شامل بیش از ۱۲ زیرواحد و یک هسته‌ی اورتولوگ با آنزیم‌های باکتریایی هستند: بزرگ‌ترین زیرواحدهای RNA پلیمراز II مخمر یعنی Rbp1 و Rpb2 به ترتیب با زیرواحدهای و ´ برابر هستند؛ Rpb3 و Rpb11 اورتولوگ‌های مختلفی از زیرواحد هستند و Rpb6 اورتولوگی از زیرواحد است (شکل ۱B). در گیاهان، تعداد RNA پلیمرازهای هسته‌ای به ۵ آنزیم رسیده است؛ RNA پلیمراز IV و V با ساختار کلی RNA پلیمراز I-III منطبق هستند اما تفاوت غیرمنتظره‌ای را در هسته‌ی مکانیکی- شیمیایی نشان می‌دهند؛ در غیر این صورت در پروکاریوت‌ها و یوکاریوت‌ها به طور کلی محافظت می‌شوند که همین امر سوالاتی را در مورد صلاحیت این آنزیم‌ها برای عمل به عنوان RNA پلیمرازهای واجد شرایط به وجود می‌آورد (این صلاحیت در شرایط in vitro اثبات شده است). ژنوم ویروس‌های بزرگ از راسته‌ی مگا ویروس‌ها، RNA پلیمرازهایی را کد می‌کنند که با RNA پلیمراز II خویشاوند هستند؛ اما تعداد زیرواحدهای آن‌ها کاهش یافته و معمولا ۸ زیرواحد دارند. به طرز قابل‌توجهی، در حالی که برخی از آنزیم‌ها مانند آنهایی که در می می‌ ویروس‌ها وجود دارند؛ هسته‌ی کاملا حفاظت‌شده‌ای مانند دارند که اورتولوگی از Rpb 1، ۲، ۳/۱۱ و ۶ (همراه با همولوگ Rpb5، ۹ و ۱۰) است؛ RNA پلیمرازهای پاکس ویروس‌ها فاقد اورتولوگ آشکار هستند که نشان‌دهنده‌ی یک تغییر چشمگیر بالقوه در ساختار و مونتاژ آنزیم است. Lane و Darst بر اساس نتایجی که از تنظیم توالی در مقیاس وسیع برای زیرواحدهایی شبیه و ´ بدست آورده بودند؛ استدلال کردند که RNA پلیمرازهای پاکس ویروس با RNA پلیمرازهای I هسته‌ای خویشاوند هستند. در نهایت، آرکئا باکترها تنها یک RNA پلیمراز دارند که از نظر اندازه (۱۱- ۱۳ زیرواحد) و ترکیب، مشابه با RNA پلیمراز II است: این آنزیم شامل اورتولوگ‌های Rpb1 (به دو زیرواحد تقسیم می‌شود)، ۲، ۸، ۱۰ و ۱۲ است (شکل ۱C). آنالیزهای عمیق بیشتر پیرامون داده‌های ساختاری و توالی RNA پلیمرازهای باکتریایی، آرکئا باکترها و یوکاریوت‌ها توسط Cramer, Darst, Kornberg، Murakami, Yokoyama و همکارانشان ارائه شده است. در این مقاله‌ی مروری، ما بر روی مکانیسم پایه رونویسی تمرکز می‌کنیم؛ در نهایت نتایجی که از مطالعات پیرامون RNA پلیمراز II مخمر بدست می‌آیند در هنگام نیاز با داده‌های مربوط به آنزیم‌های باکتریایی تکمیل می‌شوند.

عنوان انگلیسی:Basic mechanism of transcription by RNA polymerase II~~en~~

Introduction

Transcription of cellular genomes in all domains of life is carried out by essentially orthologous enzymes, multi-subunit DNA-dependent RNA polymerases (RNAPs). The archetypal eubacterial core enzyme, represented by that of Escherichia coli, consists of two large subunits ( and ) 1,2, that carry out the chemical (NTP condensation) and mechanical (translocation) steps3,4, and three smaller ones, 2 dimer, and , that play roles in the assembly of the enzyme and regulation of transcription1,2,4,5 (Fig. 1A). Variant forms of the core are described for some Eubacteria, such as Francisella (featuring 12 heterodimer6 ), and Bacillus (adding and alternate subunits7 ), whereas in Helicobacter, Wolbachia and Wolinella RNAPs and subunits are fused together1 . RNAP subunit initially described as in Nostoc, Anabaena, and other Cyanobacteria turned out to be a product of a split in the ancestral gene, coding for ortholog8,9. A similar split exists in the subunit of plastid-encoded RNAPs in chloroplasts, featuring a reduced bacterial-type core 2 ( subunit appears to be encoded by plastid genomes only in Rhodophyta algae)10 . Interestingly, this core architecture predominates in early chloroplast development (e.g. in etioplasts), whereas in mature chloroplasts it is augmented by up to 30 additional subunits11 . Mitochondrial RNAPs are predominantly related to those of bacteriophages, but the relatively large mitochondrial genomes of some protists (namely Jakobidae and Malawimonadidae) encode orthologs of bacterial , , and subunits12,13 . Nuclear RNAPs in Eukaryota are represented by a minimal set of three classes: RNAPI transcribing ribosomal RNA genes, RNAPII carrying out the synthesis of messenger RNA and a subset of small non-coding RNAs, and RNAPIII synthesizing transfer RNAs, 5S RNA, and the bulk of small non-coding RNAs14–۱۷ RNAPs from each class contain 12+ subunits, with a core orthologous to bacterial-type enzyme: yeast RNAPII largest subunits, Rpb1 and Rpb2, correspond to and , respectively, Rpb3 and Rpb11 are divergent orthologs of , and Rpb6 is an ortholog18–۲۰ (Fig. 1B). In plants the set of nuclear RNAPs is extended to 5, RNAPIV and V conforming to the overall architecture of RNAPI-III21–۲۳ , but exhibiting an unexpected divergence in the mechano-chemical core24,25, otherwise universally conserved in both pro- and eukaryotes, which led some to question the competence of these enzymes to act as bona fide RNAPs24 (this competence still eludes in vitro demonstration22). Genomes of large viruses from the order Megavirales encode RNAPs, related to the nuclear RNAPII, but with a reduced complement of subunits, typically numbering 826. Remarkably, whereas some enzymes, such as that of Mimivirus, feature a fully conserved 2-like core, namely the orthologs of Rpb1, 2, 3/11, and 6 (together with Rpb5, 9, and 10 homologs)27, RNAPs from poxviruses lack an apparent ortholog28,29, indicating a potentially dramatic change in enzyme architecture and assembly. Lane and Darst, based on the results of their large-scale multiple sequence alignment for , -like subunits, argued that poxvirus RNAPs were related to the nuclear RNAPI enzymes1 . Finally, Archaea contain one type of RNAPs, similar in size (11–۱۳ subunits) and composition to RNAPII: it comprises orthologs of Rpb1 (split into two subunits), 2–۸, ۱۰, and 1230,31 (Fig. 1C). Further in depth analysis of structural and sequence data pertaining to RNAPs from bacteria, archaea, and eukaryotes is provided by Cramer, Darst, Kornberg, Murakami, Yokoyama and colleagues1,2,18–۲۰,۳۰–۳۳ In this review we will focus on the basic mechanism of transcription, as it emerges from studies of yeast RNAPII, complemented when necessary with the relevant data for bacterial enzymes.

$$en!!