فایل ورد کامل مسیر ترشحی جدید برای پروتئین های نوترکیب در باسیلوس سوبتیلیس

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

این مقاله، ترجمه شده یک مقاله مرجع و معتبر انگلیسی می باشد که به صورت بسیار عالی توسط متخصصین این رشته ترجمه شده است و به صورت فایل ورد (microsoft word) ارائه می گردد

متن داخلی مقاله بسیار عالی، پر محتوا و قابل درک می باشد و شما از استفاده ی آن بسیار لذت خواهید برد. ما عالی بودن این مقاله را تضمین می کنیم

فایل ورد این مقاله بسیار خوب تایپ شده و قابل کپی و ویرایش می باشد و تنظیمات آن نیز به صورت عالی انجام شده است؛ به همراه فایل ورد این مقاله یک فایل پاور پوینت نیز به شما ارئه خواهد شد که دارای یک قالب بسیار زیبا و تنظیمات نمایشی متعدد می باشد

توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل مسیر ترشحی جدید برای پروتئین های نوترکیب در باسیلوس سوبتیلیس،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

تعداد صفحات این فایل: ۲۲ صفحه

ارزیابی های آنزیمی

آنالیزهای PhoA همانگونه که شرح داده شد، انجام شد (۱۸). بعد از الکتروفورز،lµ ۱۰۰ از سوپرناتانت سریعاً در Tris-HCL(PH=8) به lµ ۰۵  رقیق سازی شد و با ۰۵ میلی لیتر از pNPP 5 درصد، مخلوط شده و سپس به مدت ۱۰ دقیقه در دمای ۳۷ درجه سانتی گراد انکوبه شد. واکنش با افزودن ۰۵ میلی لیتر از NaOH 2 نرمال، متوقف شد و توسط OD410 خوانده شد. میزان فعالیت نسبی PhoA برای ترکیب ها، نسبت به فعالیت نسبی PhoA در باسیلوس سوبتیلیس WB800 دارای پلاسمید p-PhoA-his، همگون سازی شد. فعالیت بتا گالاکتوزیداز BgaB مطابق توصیفات قبلی، تعیین شد (۲۵). یک واحد فعالیت آنزیمی، مقدار آنزیمی است که ۱ میکرومول سوبسترا(ONPG) را در یک دقیقه تجزیه می کند.

عنوان انگلیسی:A new potential secretion pathway for recombinant proteins in Bacillus subtilis~~en~~

Enzymatic assays PhoA assays were performed as described previously [18]. After centrifugation, 100 l of the supernatant was immediately diluted to 0.5 ml in Tris–HCl (pH 8.0), mixed with 0.5 ml of 0.5 % pNPP, and incubated at 37 °C for 10 min. The reaction was stopped by the addition of 0.5 ml of 2 N NaOH, and the OD410 was read. Enzyme activity was normalised to the same OD600. The relative PhoA activity values for the fusions were normalised relative to the PhoA activity in B. subtilis WB800 containing the p-PhoA-his. The activity of -galactosidase BgaB was determined as described previously [25]. One unit of enzyme activity was defined as the amount of enzyme hydrolysing 1 mol of substrate (ONPG) per minute.

$$en!!