فایل ورد کامل انتخاب جهش برای افزایش ثبات پروتئین

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

این مقاله، ترجمه شده یک مقاله مرجع و معتبر انگلیسی می باشد که به صورت بسیار عالی توسط متخصصین این رشته ترجمه شده است و به صورت فایل ورد (microsoft word) ارائه می گردد

متن داخلی مقاله بسیار عالی، پر محتوا و قابل درک می باشد و شما از استفاده ی آن بسیار لذت خواهید برد. ما عالی بودن این مقاله را تضمین می کنیم

فایل ورد این مقاله بسیار خوب تایپ شده و قابل کپی و ویرایش می باشد و تنظیمات آن نیز به صورت عالی انجام شده است؛ به همراه فایل ورد این مقاله یک فایل پاور پوینت نیز به شما ارئه خواهد شد که دارای یک قالب بسیار زیبا و تنظیمات نمایشی متعدد می باشد

توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل انتخاب جهش برای افزایش ثبات پروتئین،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

تعداد صفحات این فایل: ۱۲ صفحه

دیدگاهها و استنتاج
در سال های اخیر، جعبه ابزار و مبنای دانش مهندس پروتئین برای پیش بینی و معرفی جهش های بهبود کننده ثبات حرارتی بطور قابل توجهی تغییر کرده است. ظهور استراتژی های تثبیت کننده جدید بر اساس جهش زایی تصادفی همراه با آزمایشی با عملکرد بالا احتمالاً نشان دهنده مهم ترین توسعه است.با توجه به توسعه مبنای دانش خود، دو تحول برجسته وجود دارد. یکی افزایش آگاهی از اهمیت سطح پروتئین برای ثبات است. در روزهای اولیه مهندسی پروتئین، بسیاری از تحقیقات مربوط به ثبات بر ثبات هسته آبگریز و سایر عوامل ساختاری کمتر یا بیشتر درونی متمرکز بودند. پژوهش های اخیر، بدون ابهام نشان می دهند که سطح پروتئین باید یکی از اهداف اولیه برای یک مهندس پایداری پروتئین باشد.
تحول مهم دوم در مهندسی ثبات منطقی افزایش درک این است که چگونه نهاد مکانیزم غیرفعال سازی حرارتی بر موفقیت استراتژی ثبات اثر می گذارد. انتخاب استراتژی ثبات عقلانی برای کاتالیزورهای حیاتی، باید مبنی بر برنامه پیش بینی کاتالیزورهای حیاتی باشد، همانطور که شرایط فرایند ممکن است بر مکانیزم غیرفعال سازی حرارتی تاثیر گذارد.

عنوان انگلیسی:Selection of mutations for increased protein stability~~en~~

Conclusions and perspectives

In recent years the protein engineer’s knowledge-base and toolbox for the prediction and introduction of thermostabilityimproving mutations have changed quite considerably. The advent of new stabilization strategies based on random mutagenesis coupled to high-throughput screening probably represents the most important development. With respect to the development of our knowledge-base, two developments stand out. One is the increasing awareness of the importance of the protein surface for stability. In the early days of protein engineering much stability-related research was focussed on stabilization of the hydrophobic core and other more or less ‘internal’ structural elements (see [58] for an interesting and early exception). Recent research, however, has unambiguously shown that the surface of the protein should be one of the first targets for a protein stability engineer. A second important development in rational stability engineering is the increased understanding of how the character of the thermal inactivation mechanism affects the success of a stabilization strategy. The choice of a rational stabilization strategy for a biocatalyst must depend on the envisioned application of the biocatalyst, as process conditions may affect the thermal inactivation mechanism.

$$en!!