فایل ورد کامل تنظیم H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی با محدوده C- انتهایی آن : ما چه چیزی را با اطمینان می دانیم؟

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

این مقاله، ترجمه شده یک مقاله مرجع و معتبر انگلیسی می باشد که به صورت بسیار عالی توسط متخصصین این رشته ترجمه شده است و به صورت فایل ورد (microsoft word) ارائه می گردد

متن داخلی مقاله بسیار عالی، پر محتوا و قابل درک می باشد و شما از استفاده ی آن بسیار لذت خواهید برد. ما عالی بودن این مقاله را تضمین می کنیم

فایل ورد این مقاله بسیار خوب تایپ شده و قابل کپی و ویرایش می باشد و تنظیمات آن نیز به صورت عالی انجام شده است؛ به همراه فایل ورد این مقاله یک فایل پاور پوینت نیز به شما ارئه خواهد شد که دارای یک قالب بسیار زیبا و تنظیمات نمایشی متعدد می باشد

توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل می باشد و در فایل اصلی فایل ورد کامل تنظیم H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی با محدوده C- انتهایی آن : ما چه چیزی را با اطمینان می دانیم؟،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

تعداد صفحات این فایل: ۱۸ صفحه

خلاصه و نتایج
داده های ما نشان می دهد که نواحی I و II بازدارنده مستقیم PMA2 نمی باشد. بلکه بر ساختار کلی دامه انتهی C تأثیرگذار می باشد. در عوض سه ناحیه شناسایی کردیم که ظاهراً خودبازدارنده های مستقیمی می باشند و اینکه با افزایش توالی وضعیت آنزیمی غیرفعال می شود. عملکرد بازدارندگی این نواحی با فسفریلاسیون سه باقی مانده خاص ترونین برعکس می شود که شامل ناحیه T869 و T889 : B و ناحیه C می باشد. تحلیل جهش یافته های مطابق آن در PMA2 طول کامل نشان می دهد که فسفریلاسیون اکثر باقی مانده ها در دامنه C انتهایی در نهایت بر اتصال ۳-۳-۱۴ تأثیرگذار می باشد. اگرچه تنظیم آنزیمی می توان در مراحل پیشرونده ای صورت گیرد که با تمایز کیناز پروتئین و فسفریلاز همراه است پس افزایش و کاهش تدریجی فعالیت آن ایجاد می شود. شناسایی و تشخیص کینازها فسفریلازهای مربوط به آن در آینده یک چالش اصلی خواهد بود.
به علاوه در مقایسه با باور رایج داده های ما نشان می دهد که واکنش دامنه C انتهایی بطور کامل با بقیه غشای گنجانده شده H+-ATPase در ضرورتاً فعالیت آن را کاهش نمی دهد. درک عمیق تری از این تعامل به واضح سازی بیشتر ساختار کل H+-ATPase نیاز دارد.

عنوان انگلیسی:Regulation of the plant plasma membrane H+-ATPase by its C-terminal~~en~~

Summary and conclusions

Our data suggest that regions I and II do not inhibit PMA2 in a direct manner but rather impact on the overall conformation of the C-terminal domain. In contrast, we identified three regions that seem to function directly as autoinhibitors (referred to as inhibitory regions A, B and C; the latter being part of the 14-3-3 binding site; see Fig. 7) and that, upon sequential addition, efficiently lock the enzyme in an inactive state. The inhibitory function of these regions can (partly) be reversed by (mimicking) phosphorylation of three specific threonine residues (region A: T869, region B: T889, region C: T955, already well known to mediate 14-3-3 binding). The analysis of the corresponding mutants in full-length PMA2 indicates that phosphorylation of most if not all residues within the C-terminal domain finally impacts on 14-3-3 binding, which is required to constitutively activate the H+-ATPase. Altogether, enzyme regulation might occur in progressive steps, mediated by distinct protein kinases and phosphatases, thus allowing a gradual increase or decrease of activity. The identification of the respective kinases and phosphatases will be a major challenge in the future. Moreover, in contrast to the prevailing belief, our data indicate that interaction of the C-terminal domain as a whole with the membrane-embedded rest of the H+-ATPase does not necessarily decrease its activity. A deeper understanding of this interplay will require a high-resolution structure of the entire H+-ATPase.

$$en!!